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http://dspace.utpl.edu.ec/handle/123456789/31945| Título : | Validación del ensayo de inhibición de la enzima tirosinasa, como método de screening de productos con utilidad en la industria cosmética y medicinal |
| Autor : | Cartuche Flores, Luis Emilio Maldonado Jumbo, Andrea Mishell |
| Palabras clave : | Ecuador. Tesis digital. |
| Fecha de publicación : | 2022 |
| Citación : | Maldonado Jumbo, A. M. Cartuche Flores, L. E. (2022) Validación del ensayo de inhibición de la enzima tirosinasa, como método de screening de productos con utilidad en la industria cosmética y medicinal [Tesis de Grado, Universidad Técnica Particular de Loja]. Repositorio Institucional. https://dspace.utpl.edu.ec/handle/123456789/31945 |
| Resumen : | Abstract: Tyrosinase is an enzyme with low substrate specificity, being responsible for melanization, it catalyzes the hydroxylation of monophenols to O-diphenols with molecular oxygen and also oxidizes O-diphenols to O-quinones. With the following work we intend tovalidate the tyrosinase enzyme inhibition assay as a screening method for natural matrices and we will assess its inhibitory potential. We used 96-well plates performing the reading by spectrophotometry in the EPOCH 2 equipment, during 2 hours, at a wavelength of 490 nm, measuring the absorbance every minute. As a result in the GraphPad Prism 8.0 program, the one-sample t-test (Wilcoxon) P<0.001 is observed, there is no repeatability in each of the tests, therefore it is not feasible. We obtained CI50 values for chlorogenic acid at pH 7.5 (0.377). CI50 ferulic acid at pH 7.5 (1,188). Extracts analyzed: Mangifera Indica (76.22), Erigeron Karvinskianus (76.98), Agraz Silvestre, Biomasa MJG08 and Croton Aequatoris Croizat (68.90), these 5 extracts showing the highest percentage of inhibition. |
| Descripción : | Resumen: La tirosinasa es una enzima con poca especificidad de sustrato, siendo la responsable de la melanización, cataliza la hidroxilación de monofenoles a O-difenoles con oxígeno molecular y también oxida los O-difenoles a O-quinonas. Con el siguiente trabajo sepretende validar el ensayo de inhibición de la enzima tirosinasa, como método de screening de matrices naturales y valoraremos su potencial inhibitorio. Utilizamos placas de 96 pocillos realizando la lectura mediante espectrofotometría en el equipo EPOCH 2, durante 2 horas, a una longitud de onda de 490nm, midiendo la absorbancia cada minuto. Como resultado en el programa GraphPad Prism 8.0 se observa la prueba t de una muestra (Wilcoxon) P<0.001, no hay repetibilidad en cada una de las pruebas, por lo tanto, no es viable. Obtuvimos valores de CI50del ácido clorogénicoconpH 7,5 (0,377)yCI50delácido ferúlico con pH 7,5 (1,188). Extractos analizados: Mangifera Indica (76,22), Erigeron Karvinskianus(76,98), Agraz Silvestre, Biomasa MJG08 y Croton Aequatoris Croizat(68,90), siendo estos 5 extractos los que presentan mayor porcentaje de inhibición. |
| URI : | https://bibliotecautpl.utpl.edu.ec/cgi-bin/abnetclwo?ACC=DOSEARCH&xsqf99=131236.TITN. |
| Aparece en las colecciones: | Titulación de Bioquimica y Farmacia |
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